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교수진 소개

신재균교수 / Prof. Jae Kyoon Shin jkshin@skku.edu http://biomed.skku.edu/jkshin

  • 소속
    생화학 분자생물학 분과
  • 연구실명
    분자세포생물학연구실
  • 전공분야
    분자생물학
  • Location
    6311
  • Phone
    031-299-6131
  • FAX
    031-299-6159

연구소개

본 연구실의 주요 관심분야는 세포내 단백질들의 ubiquitination과 이에 따른 proteasome에서의 분해과정의 조절 기작과, proteasome의 활성도 저하에 따른 세포질내 inclusion body 형성 기작 및 그 병리적 역할이다.

p62는 proteasome의 substrate인 multiubiquitin conjugated protein의 multiubiquitin chain을 인식하는 단백질로서 그 N-말단 부위가 PKC zeta 혹은 RIP과 결합하여 여러 가지 세포외 stress signal에 의한 단백질 분해를 조절하는 역할을 한다. 이러한 성질은 외부 신호에 의한 세포 죽음, 세포주기 조절, 세포생존 등에 중요한 역할을 하리라 예상된다. 특히 여러가지 암종 및 퇴행성 질환에 나타나는 ubiquitin 양성 inclusion body의 근본물질로 관찰되고 있다. 이러한 선도연구결과에 바탕하여 본 연구실에서는 1) inclusion body 형성과정상 p62의 역할, 2) stress 에 대한 세포의 죽음과 생존 신호전달시 p62의 역할, 3) p62와 multiubiquitin chain간 결합성질의 생화학적 분석, 4) 동물모델에서의 p62 역할 분석을 수행하고 있다.

학력 및 경력

1999 - 현재

성균관대학교 의과대학 부교수

1991 - 1998

Harvard Medical School & Dana-Farber Cancer Institute Instructor & Asistant Professor of Pathology

1987 - 1991

Harvard University, USA. Postdoctoral fellow

1986 - 1987

University of Wyoming, USA. Postdoctoral fellow

1985

University of Wyoming, USA. Ph.D. in Biochemistry

1978

연세대학교 생화학과 학사

최근 연구 업적

  1. P62 and the sequestosome, a novel mechanism for protein metabolism. (1998) Arch Pharm Res. 21: 629-633.
  2. Immediate early response of the p62 gene encoding a non-proteasomal multiubiquitin chain binding protein. (1998) FEBS Lett. 438: 297-300.
  3. Genomic structure and promoter analysis of the p62 gene encoding a non-proteasomal multiubiquitin chain binding protein. (1998) FEBS Lett. 435:138-142.
  4. p62, a phosphotyrosine-independent ligand of the SH2 domain of p56lck, belongs to a new class of ubiquitin-binding proteins. (1996) J Biol Chem. 271: 20235-20237.
  5. Molecular cloning of a phosphotyrosine-independent ligand of the p56lck SH2 domain. (1996) Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 93: 5991-5995.
  6. Phosphotyrosine-independent binding of a 62-kDa protein to the src homology 2 (SH2) domain of p56lck and its regulation by phosphorylation of Ser-59 in the lck uniqueto terminal region. (1995) Proc. Natl. Acad. Sci. USA 92: 12338-12342.